文献类型： 中文期刊

作者： 王永刚 ¹ ; 杨光瑞 ² ; 马雪青 ² ; 冷非凡 ² ; 马建忠 ² ; 王晓力 ³ ;

作者机构： 1.兰州理工大学生命科学与工程学院;中国农业科学院兰州兽医研究所家畜疫病病原生物学国家重点实验室国家口蹄疫参考实验室农业部畜禽病毒学重点开放实验室;中国农业科学院兰州畜牧与兽药研究所

2.;兰州理工大学生命科学与工程学院;中国农业科学院兰州兽医研究所家畜疫病病原生物学国家重点实验室国家口蹄疫参考实验室农业部畜禽病毒学重点开放实验室;中国农业科学院兰州畜牧与兽药研究所

3.;兰州理工大学生命科学与工程学院;中国农业科学院兰州兽医研究所家畜疫病病原生物学国家重点实验室国家口蹄疫参考实验室农业部畜禽病毒学重点开放实验室;中国农业科学院兰州畜牧与兽药研究所;

关键词： 光谱法;分子模拟;考马斯亮蓝G-250;牛血清白蛋白;相互作用

期刊名称： 光谱学与光谱分析

ISSN： 1000-0593

年卷期： 2017 年 08 期

页码： 2474-2479

收录情况： EI ; SCI ; 北大核心 ; CSCD

摘要： 采用多种光谱技术结合圆二色谱技术研究了考马斯亮蓝G-250(CBBG-250)相互作用于牛血清白蛋白(BSA),探究了两者之间的作用机理。荧光光谱结果表明BSA与CBBG-250结合形式是静态猝灭,随CBBG-250浓度增加,其形成常数随温度逐渐减小,结合比为1∶1,根据Stern-Volmer曲线计算焓变值(ΔH)和熵变值(ΔS)分别为-4.38kJ·mol~(-1)和-6.16J·mol~(-1)·K~(-1),均小于零,证明该过程是一个自发过程。傅里叶红外光谱测定结果表明CBBG-250的加入引起BSA结构的变化,随着CBBG-250溶液浓度的增加,BSA中色氨酸微环境极性被改变,在1 600~1 700cm~(-1)(酰胺带Ⅰ)和1 600~1 500cm~(-1)(酰胺带Ⅱ)处的特征吸收带蓝移。其中1 650cm~(-1)移动至1 710cm~(-1),1 544cm~(-1)移动到1 573cm~(-1),显示BSAα-螺旋(1 650~1 658cm~(-1))和β-折叠(1 620~1 640cm~(-1),1 675cm~(-1))结构发生变化,且α-螺旋含量比结合前有所降低。圆二色谱分析结果表明,两者间通过氢键和范德华力为主的作用力使得BSA二级结构发生变化,α-螺旋含量由42.15%下降至1.27%,该结果进一步被分子建模对接技术证明。